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일단 관련 논문보다는 서적을 참고하시는게 좋을 듯 합니다. 왜냐하면 Kinetic model이 1903년 Henri와 1913년 Michaelis & Menten 에 의해서 처음 제안되었고 이는 1925년 Birggs & Haldane에 의해 Kinetic model이 수정되었습니다. Lineweaver & Burk에 의한 plotting 방법은 1934년 제시되엇고 Eadie-Hofstee plot, Hanes plot, Dixon plot 등등이 소개되었기 때문에 Enzyme kinetics 관련 서적을 참고하시고 필요한 chapter를 복사해서 보시는게 좋을 듯합니다. 제 개인적인 생각으로는Trevor Palmer의 Understanding enzymes이 간략하게 정리되어 있는 책들 중의 하나가 아닐가 합니다. 기본적으로 Ki는 equilibrium constant이기 때문에 이를 말하려면 reversible inhibitor에 해당되는 얘기구요...만약 irreversible inhibitor라면 반응이 equilibrium에 의해 지배를 받는 것이 아니라 rate constant에 의해서 지배를 받기 때문에 Ki 자체가 성립이 안되는 거지요. Ki는 효소와 inhibitor 사이에서 equilibrium 상태를 나타내는 parameter입니다. 그러므로 Ki가 낮다는 것 enzyme과 equilibrium을 이루는 inhibitor의 농도가 낮다는 의미이겠죠... (inhibitor와 효소의 결합력이란 관점은 기질이 있을 때를 말하는지 아니면 순수하게 효소와 inhibitor 사이의 결합력을 말하는지는 구분되어야 되지 않을까 합니다.) Km은 효소와 기질 사이의 equilibrium를 나타내는 parameter 입니다. half Vmax에서의 기질 농도를 나타내는데 Km이 낮다는 건 enzyme과 equilibrium을 이루는 기질의 농도가 낮다는 의미이겠죠...inhibitor가 competitive pattern으로 효소활성을 억제하면 결국 기질과 효소와의 equilibrium 관계의 변화를 야기하겠죠... Kcat은 turnover number로 단 시간당 효소 molecule당 product로 바뀌는 기질의 maximum number를 나타냅니다. 그러므로, Kcat/Km은 catalytic efficiency를 나타내고 기질 사이에서 이 값을 비교하는 것은 효소의 특이성을 측정하는데 이용됩니다. 그리고 일반적으로 competitive inhibition이라고 말을 하지만 secondary plotting을 해 보면 모양에 따라 linear competitive inhibition, parabolic competitive inhibition, hyperbolic competitive inhibition 등으로 나눌 수 있습니다. 일반적으로 parabolic competitive inhibition은 inhibitor 2개의 molecule이 substrate binding site에 결합할 때 많이 나타나고 hyperbolic competitive inhibition은 inhibitor가 substrate binding site 이외에 곳에 결합하지만 기질이 substrate binding site에 결합하는 것을 방해할 때 많이 나타납니다. 간단하게는 이렇게 말씀드릴 수 있을 것 같은데요. 혹시 제가 잘못알고 있는 부분도 있을 수 있으니 그런 부분이 있다면 지적해 주시길 바랍니다. 개인적으로 kinetics에 관심이 많기 때문에 좋은 discussion이 이루어 졌으면 합니다. 하시는 일 잘되시길 바랍니다.