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소포체에 대해서 주로 세포질 내에 들어 있는 한 겹의 막으로 싸인 자루모양의 막상구조(幕狀構造). 형태와 크기는 일정하지 않다. 소포체의 표면에 리보핵 단백질입자인 리보솜이 부착되어 있는 것을 조면소포체(粗面小胞體)라 하고, 리보솜이 부착되어 있지 않은 것을 활면소포체(滑面小胞體)라고 한다. 조면소포체는 단백질합성이 이루어지는 곳이며 분비기능을 가진 세포에 많이 함유되어 있다. 광학현미경으로 볼 수 있는 에르가스토플라슴은 조면소포체의 덩어리에 해당한다. 핵DNA(디옥시리보핵산)의 정보를 받은 m-RNA(리보핵산)는 조면소포체의 리보솜에 부착되고, t-RNA는 정보에 따라 세포질에서 아미노산을 운반한다. 이 아미노산을 재료로 하여 조면소포체는 그 세포에 특유한 단백질을 합성한다. 한편 활면소포체는 분기(分岐)·문합(吻合)한 관모양을 하고 있는데, 그 속에는 기능에 따라 필요한 효소가 국부적으로 들어 있다. 이들 효소는 간의 해당(解糖)과 해독, 성선(性毛)과 부신의 스테로이드호르몬합성, 위샘의 염산 분비, 가로무늬근의 칼슘 흡수와 방출 등의 작용과 관계가 있다. 소포체(endoplasmic reticulum ; ER) ㆍ세포질의 많은 부분을 차지하며 단백질 합성에 관여 ㆍ 인지질 이중층(2중막)으로 구성 조면소포체(rough endoplasmic reticulum ; RER) : 막의 바깥 면에 리보솜이 부착 리보솜이 소포체 바깥쪽에 붙어 두개의 막에 의해 채널이 형성 세포밖으로 분비될 단백질을 만들고 있는 세포에서 나타남 ex) 분해효소, 호르몬 활면소포체(smooth endoplasmic reticulum ; SER) : 수화물, 스테로이드, 지질, 기타 비단배질 산물 합성, 분비 및 저장 세포에 풍부 소장의 활면소포체 - 지질 분해 산물을 흡수하는 경로에서 중요한 역할을 함 간세포의 활면소포체 - 화학물질을 해독시키는 산화효소를 포함 글리코겐이 포도당으로 분해되는 단계 중 한 단계를 담당하는 효소포함 ======================================================= 세포에서 만들어지는 단백질들 가운데 일부는 세포 밖으로 방출되어 다른 세포에 신호를 전달하는 등의 일을 하게 됩니다. 이와 같이 방출되는 단백질은 아미노 말단 부분에 신호 펩티드를 가지고 있기 때문에 신호인식입자에 의해 소포체로 이동되고 합성되는 단백질은 소포체 내부로 유입됩니다. 소포체에서는 단백질의 신호펩티드를 제거하고 탄수화물을 첨가하고 단백질의 접힘 (folding)에 의하여 올바른 삼차원구조를 갖도록 합니다. 그러나 때로는 여러 가지 이유로 단백질의 접힘이 올바르게 일어나지 못하는 경우가 있는데, 이렇게 잘못 접힌 단백질이 소포체에 축적되면 세포는 핵으로 하여금 그 단백질 불량품을 처리할 장치들을 가동시키도록 하는데 오랫동안 연구자들은 단백질 불량품들이 소포체 내부에서 분해된다고 생각해왔습니다. 그러나 최근에는 불량 단백질들이 소포체에서 세포질로 방출되어 우비퀴틴 (ubiquitin)이라는 작은 단백질을 이용하는 경로를 통해 분해된다는 새로운 사실이 밝혀지고 있습니다. 독일 Max-Delbr ck Center for Molecular Medicine의 Thomas Sommer 박사의 연구팀은 세포질로 방출되는 불량 단백질에 우비퀴틴을 부착하는데 결정적인 역할을 하는 Cue1p라는 단백질을 발견하였습니다. 이 단백질이 없으면 불량 단백질에 우비퀴틴이 부착되지 못할 뿐만 아니라 불량 단백질이 세포질로 방출되지 못하고 소포체 내부에 축적된다고 하네요. 즉 불량 단백질의 방출과정이 우비퀴틴의 부착과 서로 연결되어 있음을 보여주는 것이라고 합니다. 즉 Cue1p는 우비퀴틴의 부착에 필요한 효소인 Ubc7p를 소포체 막 바깥 부분에 부착시켜 활성을 갖도록 하는 것으로 생각되며, Ubc7p가 세포질로 방출되기 시작하는 불량단백질에 우비퀴틴을 부착하면 우비퀴틴이 부착된 단백질은 다시 소포체로 들어가지 못하게 될 것입니다. 그러나 Cue1p가 없으면 Ubc7p가 막에 결합하지 못해 방출되는 단백질에 우비퀴틴을 결합시키지 못하기 때문에 다시 소포체 내부로 들어가 버리는 것으로 생각됩니다. - 과학 기사에서 옮겨왔습니다. >ER의 하는일과 어떤게 있으며... >거기서 protein이 잘못 follding 되면 어떻게 처리 되는지 자세히 쫌 부탁드릴께요~~~^*^ ㅎㅎㅎ

분비단백질이나 막단백질의 대부분은 ER을 통해서 이동합니다. ER에서 단백질들은 번역후 수식(post-translational modification)과정을 거치게 되며 modification과 folding이 제대로 이루어져야만 이 곳을 통과시킵니다. 그러므로 ER은 분비 또는 막 단백질의 quality control에 매우 중요한 기관입니다. 또한 세포내 calcium의 저장고 역할을 하는데 calcium 또한 단백질 folding에 매우 중요한 역할을 합니다. 물론 ER은 protein chaperon을 보유하고 있어 단백질의 folding을 도와주고 있습니다. 그러므로 ER은 단백질을 Golgi pathway로 보낼지 아니면 ER-associated degradation (ERAD) pathway를 판단하여 결정합니다. ER에서 부적격 판정을 받은 단백질은 ER-associated degradation (ERAD) pathway를 거쳐 분해시켜버립니다. 이 과정은 retro-translocation 또는 re-export과정을 통해 cytosol로 운반된 후 ubiquitination/proteasome 경로가 담당합니다. ER에서 unfolded protein이 축적되어 나타나는 반응이 unfolded protein response (UPR)입니다. 이러한 반응이 일어나도록 하는 자극들을 ER stress라고 부릅니다. 실험적으로는 ER은 산화적환경을 유지하고 있기 때문에 세포에 DTT나 beta-mercaptoethanol과 같은 환원제를 처리하면 UPR이 일어납니다. 또한 tunicamycin과 같은 glycosylation 억제제나 ER calcium homeostasis의 불균형을 초래하는 thapsigagin 등을 처리해도 UPR이 일어납니다. 임상적 중요성은 cystic fibrosis, Alzheimer disease 등의 퇴행성 신경질환, 당뇨 등 많은 인체 질환과 관련있는데서 찾을 수 있습니다. 첨부파일도 참고해 보세요... >ER의 하는일과 어떤게 있으며... >거기서 protein이 잘못 follding 되면 어떻게 처리 되는지 자세히 쫌 부탁드릴께요~~~^*^ ㅎㅎㅎ