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Surface Plasmon Resonance, SPR은 (1) 표면 분석, 그리고 (2) 생물 물질간의 상호 작용을 연구하는데 많이 쓰입니다. (1) 의 경우에는 제 전문분야가 아니어서 잘 모르겠구요. (2) 의 경우, BIAcore 사에서 나오는 장비가 많이 쓰이고 있어서 흔히 BIAcore analysis라고도 알려져 있습니다. http://www.biacore.com/lifesciences/index.html 에 가시면 보다 자세한 사항을 아실 수 있을 것입니다. 실험은 흔히 표면의 한쪽을 금 도금한 것으로 시작합니다. 위쪽이 금도금한 쪽이고 반대쪽은 프리즘에 연결되어 있는 형태가 보통 많이 쓰입니다. 이 상태에서 아래쪽 (프리즘쪽) 에서 비스듬하게 빛을 특정한 각도로 투사하면, 프리즘을 통과해서 표면에서 전반사가 일어나게 할 수 있습니다. 보통의 광학 실험에서는 입사각=반사각이 되는데, 이 경우는 금 도금한 것 때문에, plasmon resonance라는 현상이 생겨서 입사각과 반사각이 달라질 수 있습니다. 이때 이 차이는 금 도금한 쪽에 단백질이나 DNA같은 것이 붙는 정도에 따라 달라집니다. 즉 이 입사각과 반사각의 차이에 따라서 표면에 결합되는 단백질의 양을 측정하는 방법입니다. 자세한 리뷰 논문은 Schuck P (1997) Use of surface plasmon resonance to probe the equilibrium and dynamic aspects of interactions between biological macromolecules.Annu Rev Biophys Biomol Struct. 26:541-66. 을 권하구요. 이 방법의 다른 단백질간 상호작용 분석법에 비한 장점은 다음과 같습니다. (1) 동역학적 연구: Kd외에도 kon, koff 등의 파라메터를 구할 수 있습니다. (2) heterogeneous sample analysis: 분석하고자 하는 단백질이 다른 물질들과 섞여있는 경우에도 분석이 가능하구요 (조건부지만..) (3) Compatibility: 질량 분석기 같은 다른 분석 방법과도 결합이 가능하구요 (4) 적은 양의 단백질 소모 (5) Dynamic range 단점은: (1) 단백질 중 한가지를 표면에 immobilize해야함. immobilize하는 방법에 따라서 정량적으로 다른 결과가 나올 수 도 있음. 표면 현상이기 때문에 용액상에서 일어나는 단백질 상호작용과는 차이를 보일 수도 있음. (2) Non-specific adsorption이 문제가 될 수 있음 (3) HTS가 쉽지 않음. (4) 분자량에 따라서 분석이 곤란해지기도 함 (5) 용매의 차이, 분석물질의 확산등이 이슈가 되기도 함. 뭐 이런 정도 일 듯 합니다. >표면플라즈몬 공명기술이라고 불리는 >SPR 에 대해 자세히 알려주시면 정말 복받으실껍니다. >부탁드립니다.