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NMR에서 protein unfolding

NMR HSQC spectrum에서 protein이 unfolding이 되면 peak들이 가운데로 몰리게 나오는데 그 이유를 자세히 알고 싶습니다. 더운 여름 다들 시원하게 잘보내세요.
  • HSQC
  • protein
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답변 2
  • 답변

    이상후님의 답변

    >NMR HSQC spectrum에서 protein이 unfolding이 되면 peak들이 가운데로 몰리게 > >나오는데 그 이유를 자세히 알고 싶습니다. > >더운 여름 다들 시원하게 잘보내세요. Protein이 folding된다는 의미는 hydrogen bond나 hydrophobic interaction같은 weak interaction에 의해서 일정한 형태를 유지하게 됩니다. 이럴경우, electronegativity가 높은 N, O같은 atom과의 interaction에 의해서 H이나 C의 electron density가 변하게 됩니다. 따라서 NMR spectrum상에서 deshielding되어지거나 shielding되어 나타나게 되므로 대략 0~12 ppm사이에서 특정 peak들의 chemical shift가 보여질 수 있습니다. 그러나 unfolding되어지면 이러한 weak interaction이 사라지게 되므로 원래 고유의 H이나 C의 chemical shift로 나타나게 되므로(단백질은 side chain에 atom들에 따라서 specific하게 chemical shift를 갖게 됨) folding되었을 때보다 chemical shift영역이 좁아질 수 있을 것입니다.
    >NMR HSQC spectrum에서 protein이 unfolding이 되면 peak들이 가운데로 몰리게 > >나오는데 그 이유를 자세히 알고 싶습니다. > >더운 여름 다들 시원하게 잘보내세요. Protein이 folding된다는 의미는 hydrogen bond나 hydrophobic interaction같은 weak interaction에 의해서 일정한 형태를 유지하게 됩니다. 이럴경우, electronegativity가 높은 N, O같은 atom과의 interaction에 의해서 H이나 C의 electron density가 변하게 됩니다. 따라서 NMR spectrum상에서 deshielding되어지거나 shielding되어 나타나게 되므로 대략 0~12 ppm사이에서 특정 peak들의 chemical shift가 보여질 수 있습니다. 그러나 unfolding되어지면 이러한 weak interaction이 사라지게 되므로 원래 고유의 H이나 C의 chemical shift로 나타나게 되므로(단백질은 side chain에 atom들에 따라서 specific하게 chemical shift를 갖게 됨) folding되었을 때보다 chemical shift영역이 좁아질 수 있을 것입니다.

    감사합니다 ^ㅡ^

  • 답변

    안길홍님의 답변

    >NMR HSQC spectrum에서 protein이 unfolding이 되면 peak들이 가운데로 몰리게 > >나오는데 그 이유를 자세히 알고 싶습니다. > >더운 여름 다들 시원하게 잘보내세요. 첨부자료
    >NMR HSQC spectrum에서 protein이 unfolding이 되면 peak들이 가운데로 몰리게 > >나오는데 그 이유를 자세히 알고 싶습니다. > >더운 여름 다들 시원하게 잘보내세요. 첨부자료
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