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지식나눔

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TBPB 와 BSA의 결합 부위에 대해 알 수 있을까요?

2013-04-02
  • 2
TBPB (tetrabromophenol blue ) 와 BSA (bovine serum albumin)의 결합 부위에 대해 알 수 있을까요?
  • TBPB
  • BSA
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답변 2
  • 답변

    김성호님의 답변

    2013-04-05
    • 4
    TBPB (tetrabromophenol blue ) 와 BSA (bovine serum albumin)의 결합 부위에 대해 알 수 있을까요? 라고 물으셨는데요, 정확하게 어떤 a.a.와 binding 하는 것이 궁금하신 건지, 아니면 binding 되는 domain이 궁금하신 건지 질문을 봐서 알 수가 없네요. 우선 가장 간단한 답변은 TBPB는 BSA의 buried lysine residue를 통해 binding 하는 것 같다 입니다. 링크 걸어드린 논문의 abstract만으로 살펴보면 lysine residue를 acetylation 등으로 modification하면서 관찰한 결과, acetylation의 증가에 따라 Kd가 함께 증가하는 경향성을 보였습니다. 다만 이전 실험에서는 succinylation으로 관찰한 결과 succinylation of lysine이 BPB의 binding에는 중요하지 않다는 연구결과도 있었습니다. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2083242) HSA (Human serum albumin)에서의 ligand (주로 fatty acid) binding을 보면 역시 lysine residue가 관연하는 것으로 알려져 있습니다. 자세한 ligand binding이나 domain에 대한 내용은 HSA에 관한 review를 참고하시면 될 것 같습니다 (Molecular Aspects of Medicine 33 (2012) 209?290 Human serum albumin: From bench to bedside) 이 정도 드릴 수 있을 것 같은데요, 더 궁금하신 점이 있으시면 다시 질문 주시기 바랍니다.
    답변수정
    TBPB (tetrabromophenol blue ) 와 BSA (bovine serum albumin)의 결합 부위에 대해 알 수 있을까요? 라고 물으셨는데요, 정확하게 어떤 a.a.와 binding 하는 것이 궁금하신 건지, 아니면 binding 되는 domain이 궁금하신 건지 질문을 봐서 알 수가 없네요. 우선 가장 간단한 답변은 TBPB는 BSA의 buried lysine residue를 통해 binding 하는 것 같다 입니다. 링크 걸어드린 논문의 abstract만으로 살펴보면 lysine residue를 acetylation 등으로 modification하면서 관찰한 결과, acetylation의 증가에 따라 Kd가 함께 증가하는 경향성을 보였습니다. 다만 이전 실험에서는 succinylation으로 관찰한 결과 succinylation of lysine이 BPB의 binding에는 중요하지 않다는 연구결과도 있었습니다. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2083242) HSA (Human serum albumin)에서의 ligand (주로 fatty acid) binding을 보면 역시 lysine residue가 관연하는 것으로 알려져 있습니다. 자세한 ligand binding이나 domain에 대한 내용은 HSA에 관한 review를 참고하시면 될 것 같습니다 (Molecular Aspects of Medicine 33 (2012) 209?290 Human serum albumin: From bench to bedside) 이 정도 드릴 수 있을 것 같은데요, 더 궁금하신 점이 있으시면 다시 질문 주시기 바랍니다.
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  • 답변

    이원규님의 답변

    2013-04-06
    • 4

    첨부파일

    참고문헌도 적어 주시고... 위의 분이 설명을 잘 해 주신 것 같습니다. 저는... computer를 이용한 예측 방법을 알려드리려 합니다. 제가 아는 범위 내에서 간단히 드는 생각은... neutral pH에서 BPB가 negative charge를 갖기 때문에... lysine이나 argine과 같은 positive amino acid와 charge-carge interaction을 할 것으로 생각 되어 집니다. 그렇다면 예상되는 site를 찾아 볼 수 있겠지요. (첨가되어 있는 그림을 보면 도움이 되실 수 있을 것 같아요. BSA구조를 표면의 charge 를 색깔로 표현한 그림 입니다. 즉 파란색 부분이 positive charged region이 되고 그 곳에 아무래도 붙을 가능성이 높을 것 입니다. ) 또 한가지 방법은 이 BSA 구조와 BPB구조를 이용해 energy 적으로 가장 안정한 결합 부위를 검색해 보는 것 입니다. 이 방법은 web의 open database를 이용하는 방법과 workstation급 이상의 computer에 설치되어 있는 structure analysis program을 이용해 검색이 가능 합니다. 자세한 결과는 제가 시간 관계상 올려드리기 어렵고... 혹시 자세한 결과가 필요하시면 연락 주십시오. 논의 후에 분석 해 드리겠습니다. 아쉽게도 제가 올린 방법 들은 계산을 이용한 예측 부위의 검색이고... 정말 결합하는 부위를 찾기 위해서는 mutant protein 을 이용한 방법, MS analysis 를 이용하는 방법 등을 사용해야 할 것 입니다. 하지만 어찌 되었건 간에... 기존 reference의 검토와 계산을 활용한 후보 부위의 예측이 선행되면 좋을 것 같습니다.
    답변수정
    참고문헌도 적어 주시고... 위의 분이 설명을 잘 해 주신 것 같습니다. 저는... computer를 이용한 예측 방법을 알려드리려 합니다. 제가 아는 범위 내에서 간단히 드는 생각은... neutral pH에서 BPB가 negative charge를 갖기 때문에... lysine이나 argine과 같은 positive amino acid와 charge-carge interaction을 할 것으로 생각 되어 집니다. 그렇다면 예상되는 site를 찾아 볼 수 있겠지요. (첨가되어 있는 그림을 보면 도움이 되실 수 있을 것 같아요. BSA구조를 표면의 charge 를 색깔로 표현한 그림 입니다. 즉 파란색 부분이 positive charged region이 되고 그 곳에 아무래도 붙을 가능성이 높을 것 입니다. ) 또 한가지 방법은 이 BSA 구조와 BPB구조를 이용해 energy 적으로 가장 안정한 결합 부위를 검색해 보는 것 입니다. 이 방법은 web의 open database를 이용하는 방법과 workstation급 이상의 computer에 설치되어 있는 structure analysis program을 이용해 검색이 가능 합니다. 자세한 결과는 제가 시간 관계상 올려드리기 어렵고... 혹시 자세한 결과가 필요하시면 연락 주십시오. 논의 후에 분석 해 드리겠습니다. 아쉽게도 제가 올린 방법 들은 계산을 이용한 예측 부위의 검색이고... 정말 결합하는 부위를 찾기 위해서는 mutant protein 을 이용한 방법, MS analysis 를 이용하는 방법 등을 사용해야 할 것 입니다. 하지만 어찌 되었건 간에... 기존 reference의 검토와 계산을 활용한 후보 부위의 예측이 선행되면 좋을 것 같습니다.
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