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포인터 얻어 보려고 퍼다 나르는 게 좀 맘에 걸리지만 덕분에 한 번 읽어 봤습니다. http://blog.naver.com/sirimaster?Redirect=Log&logNo=80028756435 http://blog.naver.com/dorosy80?Redirect=Log&logNo=20001270844 위 사이트 참조 하시고 포인터 얻으려고 아래에 직접 퍼왔습니다.^^ Protein sorting # 의의 : 진핵생물의 세포는 상대적으로 거대한 부피 안에서 일어나는 반응들을 효율적으로 관리하고 그 능률을 향상시키기 위해서 특정한 임무를 주로 담당하는 세포내 소기관 구조를 발달시켜 왔습니다. 세포내 소기관이 부여받은 임무를 수행하기 위해서는 그와 관련된 생체 촉매인 효소가 정해진 세포내 소기관으로 배정받아야 합니다. 따라서 진핵생물은 세포내 소기관이 분화해 나감에 따라 효소가 지정된 곳으로 이동할 수 있도록 하는 여러 기작이 필요하게 되었습니다. # 단백질 합성 과정에서의 분류 - protein sorting은 일반적으로 ribosome 합성 형태를 기준으로 2 묶음으로 나눌 수 있습니다. 한 묶음은 ribosome이 만들어낸 단백질 완성품이 세포질에 남는 것이고, 다른 한 묶음은 ribosome이 단백질을 만들면서 ER 막에 끼워 넣거나 ER 내부로 완성품을 배출한다는 것입니다. - 일반적으로 세포질에 남겨진 단백질은 세포질에서 사용되거나 plastid, mitochondrium, 핵, peroxisome으로 이동되며, ER로 배출된 단백질은 ER에 잔류하거나, Golgi, vacuole, lysosome, 세포막으로 이동하며 세포 밖으로 배출되는 경우도 있습니다. - 단백질이 ER로 이동할지에 대한 정보는 일반적으로 peptide sequence의 N 말단에 담겨 있습니다. default 값은 세포질에 남는 것입니다. - 단백질은 가장 안정한 구조를 갖출 수 있도록 protein quality control과정을 거쳐 왔기 때문에 ribosome에서 만들어지면서 저절로 3차 구조를 생성하게 되어 있습니다. 그러나 Heat shock protein이나 chaperone의 도움을 필요로 하는 경우도 있습니다. # 세포질로 배출되는 단백질의 분류 * 핵으로 가는 경우 - 핵으로 가는 단백질은 NLS(nuclear localization signal)을 가지고 있다. 다른 signal peptide와는 달리 NLS는 signal peptidase에 의해 제거되지 않습니다. 이것은 mitosis때 세포질로 흩어지는 핵단백질을 재사용하기 위함입니다. - 단백질 이동 개요. 1. transportin의 경우. cargo protein과 직접 결합합니다. 2. importin-beta의 경우. cargo protein과 직접적으로, 혹은 adaptor인 alpha를 통해 간접적인 방법으로 결합합니다. importin-alpha는 핵 밖으로 나올 때 accessary protein을 필요로 합니다. 3. exportin의 경우. - nuclear pore complex를 통한 단백질 유입의 2단계 1. pore binding : carrier protein과 GTP가 필요합니다. 2. translocation : carrier protein이 필요합니다. - NLS는 inhibitor protein이나 signal transduction에 의한 phosphorylation, peptide cutting에 의해서 드러나거나 제거될 수 있습니다. * mitochondria로 가는 경우 - mitochondria protein은 합성 이후에 folding되지 않습니다. unfolding 상태를 유지하는 데 heat shock protein이 관여합니다. amphipathic한 presequence가 존재합니다. - mitochondria protein은 mitochondria 내막과 외막을 동시에 통과합니다. 그러나 외막에 존재하는 수용체인 TOM과 내막에 존재하는 TIM 수용체는 개별적으로 통과업무를 수행합니다. - mitochondria막을 통과할 때 ATP가 소모됩니다. 내막을 통과할 때 mitochondria heat shock protein과 내막 사이의 electrochemical potential이 중요한 역할을 수행합니다. - mitochondria 내막에 존재하는 hsp70이 단백질 수송에 관여합니다. 수송 방식은 단백질이 막 사이를 진동할 때 hsp70이 순차적으로 결합해 밖으로의 움직임을 봉쇄한다는 견해와 실제적으로 ATP를 소모하면서 만들어낸 물리적 힘으로 수송한다는 견해가 있습니다. - mitochondria matrix로 들어오는 단백질을 수송하는 TIM23과는 달리 TIM22는 내막으로 가는 단백질의 수송을 담당합니다. OXA complex는 matrix안에 존재하는 단백질을 내막에 끼워 넣는 역할을 수행합니다. * plastid로 가는 경우 - mitochondria와 동일하게 외막과 내막은 별개의 수송체가 존재하지만 동시에 수송을 개시합니다. 하지만 내막에 electochemical potential이 존재하지 않기 때문에 전적으로 ATP나 GTP를 소모해서 운송합니다. amphipathic한 transit peptide가 존재합니다. - plastid는 stroma 안에 thylacoid 구조가 한층 더 존재합니다. thylacoid막이나 내부로 단백질을 이동시키기 위해서 수송 단백질(SRP, Sec)이 관여하거나 thylacoid막에 존재하는 proton gradient를 사용합니다. - dual targeting : mitochondria와 plastid 혹은 핵에 동일하게 필요한 단백질들이 두 가지 signal을 가지고 만들어질 수 있게 되어 있는 system입니다. dual targeting은 signal peptide 자체가 모호한 형태를 띠고 있거나 alternative splicing, alternative start를 통해 두 가지의 mRNA를 생산하거나, 서로 다른 translation site에서 단백질을 만듦으로써 실현됩니다. 경우에 따라 AUG 이외의 site에서 translation이 시작될 수 있습니다. 식물에서는 원천적으로 TOM 수용체의 변별력이 감소되어 있는 것 같습니다. * peroxisome으로 가는 경우 - 식물에서는 peroxisome이 ROS 처리뿐만 아니라 광호흡, 질소대사에도 관계합니다. 유식물이나 senescene에서는 glycolysis에 관여하는 glyoxisome이 발견됩니다. - peroxisome을 지정하는 신호로는 좀 더 일반적인 C-말단에 존재하는 SKL peptide와 minor한 N-말단에 존재하는 신호가 존재합니다. 이 신호는 별개의 peroxin 단백질이 관여합니다. peroxisome막을 지정하는 신호도 별개로 존재하며 ER로부터 도입되는 경로도 있을 것으로 보입니다. # ER로 이동되는 단백질의 분류 * ER로 이동하기까지 - translation과 동시에 수송되는 경우 : N-말단에 존재하는 ER signal sequence를 ribosome large subunit에 존재하는 signal-recognition particle(SRP) RNP가 인식하고 translation을 잠시 멈추게 함과 동시에 ER 막에 존재하는 SRP 수용체와 결합함으로써 co-traslation을 가능하게 합니다. ribosome과 ER이 정확히 붙어야만 SRP RNP가 GTP를 분해하면서 떨어져나가 translation이 시작될 수 있습니다. - 이미 translation된 단백질을 ER로 수송하는 경우 : N-말단에 존재하는 start transfer signal을 통해 단백질이 translocator를 열고 ER로 진입합니다. start transfer signal은 곧 peptidase에 의해 절단되지만 전체 단백질이 ER 막을 통과할 동안 translocator 내에 존재하는 것으로 생각됩니다. 별도로 stop transfer signal이 존재하는 단백질은 도중에 수송이 중단되면서 막단백질이 될 수 있습니다. 내부에 start transfer signal과 stop transfer signal이 추가로 존재하면 multi-transmembrane 단백질이 됩니다. 내부에 존재하는 start transfer sequence의 양 말단 중에서 negative한 쪽이 ER로 진입하고 positive한 쪽이 세포질을 향하기 때문에 별개의 orientation을 가지는 단백질이 생성될 수 있습니다. - ER에서 단백질 분류 과정 중 일어나는 일 : ER로 들어온 단백질을 BiP chaperone이 assembly. 특정 proline의 hydroxylation. NXS, NXT peptide sequence에서 glycosylation. redox 환경의 변화로 disulfide 결합이 생성. calnexin에 의한 단백질 quality 검정. misfoldded 단백질이 translocator를 통해 세포질로 이동 후 proteosome에 의한 분해. * Golgi apparatus로 이동 - ER에 들어온 단백질의 default 값은 Golgi로 이동하는 것으로 생각됩니다. ER에 잔류하기 위해서는 ER 막단백질의 경우 C-말단의 끝부분에 KKXX sequence가 필요합니다. ER 내부 단백질의 경우 C-말단의 끝부분에 KDEL sequence가 필요합니다. KDEL sequence는 pH가 중성인 ER에서는 KDEL 수용체와 결합하지 않지만 산성인 Golgi에서는 결합할 수 있습니다. - ER에서 Golgi로 vesicle이 이동하기 위해 COPII 단백질이 필요합니다. Golgi에서 ER로 되돌아가는 데에 COPI 단백질이 필요합니다. * Gogi에서 vacuole로의 이동 - vacuolar delivery의 기작 1. dense vesicle에서 protein storage vacuole로 이동 : clathrin coat나 cargo receptor인 BP-80이 존재하지 않습니다. PSV는 Golgi에서 생성된 vesicle의 합체로 생성되는 것으로 보입니다. 2. clathrin-coated vesicle을 통한 lytic vacuole로 이동 : vacuolar protein targetting이 이 방식을 통해 이루어집니다. 3. autophagy에 의해 이동하는 경우 : 몇몇 곡식의 endosperm에서 prolamin의 이동에 관여하는 것으로 생각됩니다. - vacuole로의 이동을 지정하는 short vacuolar sorting signal이 존재합니다.(N-terminal propeptides, CTPP) 동물의 lysosome과는 달리 glycosylation이 필요하지는 않습니다. - CTPP를 가진 단백질 cargo의 이동에 phospholipid 합성(PI-4-phosphate)이 필요한 것으로 보입니다. 그러나 NTPP를 가진 단백질은 영향을 받지 않습니다.

>생명과학에 분야에서 단백질에 대한 기본적인 것좀 여쩌보고 >싶어서요. 다음의 질문에 어떤식으로 설명이 가능한가요? >어떻게 답을 해야 하는 건지 부탁드립니다. > >Explain protein sorting between cytosol and plasma membrane, nucleus, or mitochondria. > >바로 칭찬하기 써드리겠습니다. >좋은 하루 되세요. protein localization이라는 표현도 많이 씁니다. 구글이나 위키 검색해보시길...너무 일반적이고 광범위한 질문은 먼저 검색의 생활화가 필요하다고 봅니다.